1.溶酶体的发现

1949年，比利时布鲁塞尔细胞病理学院科学家deDuve将大鼠肝组织匀浆，对各种细胞器进行分离，以期找出与糖代谢的酶有关的细胞器，根据实验结果推测细胞中还存在一种新的细胞器。1955年，de Duve与Novikof合作，首次用电子显微镜观察到这种细胞器，1956年被定名为溶酶体。他和他的同事——电子显微镜专家克洛德和帕拉迪分享了1974年诺贝尔生理学或医学奖。

2.溶酶体的结构

至今只在动物细胞中发现溶酶体，溶酶体（lysosome）为细胞浆内由单层脂蛋白膜包绕的内含一系列酸性水解酶的小体。它是一种由单层膜包被的囊状结构，且是一种动态结构。在不同类型细胞中，溶酶体的形态、大小不同。一般呈圆形小泡，直径为0.25~0.8μm,内含多种多样的酸性水解酶，可分解各种外源或内源的大分子物质。因而溶酶体被比喻为细胞内的“酶仓库”“消化系统”。

3.溶酶体的分类和形成

溶酶体的形成是一个相当复杂的过程。一般认为，溶酶体里的酶是经粗面内质网上的核糖体合成后运输到高尔基体的，在此经过加工、分拣与浓缩，被覆外膜，形成囊泡，然后离开高尔基复合体，此时只含水解酶而不含被催化的底物，称为初级溶酶体。初级溶酶体与细胞内的胞内体、吞噬体和自噬体融合形成复合物，溶酶体中的酸性水解酶发挥作用，将胞内体和吞噬体等逐步消化，此时的溶酶体不仅含有水解酶，而且含有大量被催化的底物，是一种正在进行消化作用的溶酶体，被称为次级溶酶体。次级溶酶体内的消化作用完成后，酶的活力变得很弱甚至丧失，仅留有未消化的残渣，称为残余体。

目前已发现溶酶体中的酸性水解酶有60余种，包括水解蛋白质、糖类、脂类等物质的酶。例如，酸性磷酸脂酶、组织蛋白酶、核糖核酸酶、透明质酸酶、磷酸转移酶、β-半乳糖苷酶、芳香基硫酸脂酶A和B等。大多数溶酶体里的酶是糖蛋白，但也有例外，如鼠肝细胞和肾细胞溶酶体里的酶大部分是脂蛋白。

4.2来源 

溶酶体中的酶与分泌蛋白的形成类似，都是由附着在内质网上的核糖体中合成不成熟的酶，然后在信号肽的引导下进入粗面内质网，经初步加工连接一些糖基团，如葡萄糖、甘露糖和N-乙酰葡萄糖胺等，内质网通过形成囊泡将这些较成熟的酶转运至高尔基体，经高尔基体的再加工，如将N-乙酰葡萄糖胺残基移接到甘露糖残基上等，形成成熟的酶。 

4.3特点 

溶酶体的膜蛋白多为糖蛋白，溶酶体膜内表面带负电荷，所以有助于溶酶体中的酶保持游离状态，这对行使正常功能和防止细胞自身被消化有着重要意义；

5.1细胞内消化 

5.2自溶作用（细胞凋亡） 

5.3自体吞噬

清除细胞中无用的大分子、衰老的细胞器等。许多生物大分子的半衰期只有几小时至几天，例如肝细胞中线粒体的平均寿命为10d左右，这就需要溶酶体将其吞噬消化。 

5.4防御作用

所有白细胞均含有溶酶体性质的颗粒，能消灭入侵的微生物，如吞噬细胞可吞入病原体，在溶酶体中将病原体进行处理、杀死或降解。然而，也有一些病源菌（例如，麻风杆菌、结核杆菌等）能耐受溶酶体酶的作用，因而能在巨噬细胞内存活。 

5.5参与分泌过程的调节

5.6形成精子的顶体